Un hallazgo español abre las puertas para lograr antibióticos más eficaces
Un equipo multidisciplinar de investigadores del CSIC y de la Universidad de Cantabria desvelan hoy en «Nature» la estructura molecular de una proteína, responsable de transmitir la información genética de una bacteria a otra. Estos científicos, dirigidos por Miguel Coll, del Instituto de Biología Molecular del CSIC, en Barcelona, han aislado y descrito la estructura tridimensional de la proteína «TrwB», considerada como una de las principales «culpables» de la transmisión de la resistencia que las bacterias ejercen contra la acción de determinados antibóticos.
Este hallazgo podría suponer el final de un largo periodo de estancamiento en el diseño de nuevos antibóticos, abriendo las puertas al desarrollo de nuevos fármacos eficaces contra enfermedades infecciosas especialmente resistentes, como la neumonía, tos ferina, legionella, así como úlceras de estómago y duodeno.
Los investigadores del Instituto de Biología Molecular han conseguido determinar la estructura atómica de esa proteína, utilizando rayos X de gran intensidad en los sincrotrones de Grenoble y Hamburgo. En la Universidad de Cantabria, el equipo de científicos del profesor Fernando de la Cruz ha aislado, purificado y descrito sus propiedades.
INFORMACIÓN GENÉTICA
Se trata de la primera proteína involucrada en el transporte de información genética de bacteria a bacteria, que ha podido ser visualizada. «Es una enorme proteína de membrana de 20.391 átomos, cada uno de los cuales ha sido identificado y localizado -explica Miguel Coll a ABC-. Esto, por sí mismo, es un reto científico. Pero la trascendencia va más allá, porque las bacterias utilizan esta puerta en la membrana celular para pasarse rápidamente DNA de unas a otras, con el fin de adaptarse al medio en que viven. En el caso de las bacterias patógenas, la información que se pasan determina, por ejemplo, resistencia a los antibióticos. Si se puede bloquear esta puerta de salida, se impedirá que se “chiven” unas a otras cómo resistir a los fármacos».
«En principio -añade- un fármaco que bloqueara esta proteína no mataría a la célula bacteriana. Lo que sí haría es impedir que transmita la resistencia al antibiótico que estamos utilizando, si es que no la ha adquirido ya. El nuevo fármaco se tendría que suministrar a la vez que el antibiótico».
Unos cuatro años han invertido los científicos en desentrañar la estructura tridimensional de la proteína «TrwB», realizando diversos procesos. «El primero ha sido purificar la proteína de manera que se puedan estudiar sus propiedades», subraya Miguel Coll, al tiempo que reconoce que la dificultad ha sido grande por tratarse de una proteína de membrana. Esta parte del proyecto se ha llevado a cabo en el laboratorio del profesor Fernando de la Cruz, de la Universidad de Cantabria, «sin cuya contribución este proyecto no hubiera sido posible», matiza Miguel Coll.
La segunda dificultad ha sido cristalizar la proteína y la tercera resolver la estructura, es decir interpretar los datos que se obtienen cuando se bombardean los cristales de la proteína con rayos X de altísima intensidad en un acelerador de electrones.
El siguiente paso, según este investigador, será diseñar nuevos fármacos bloqueantes y estudiar otros componentes del canal que se forman entre las células bacterianas.
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